Изменения белкового состава в мембрано-цитоскелетном комплексе эритроцитов, криоконсервированных под защитой ПЭО-1500
Ключевые слова:
криоконсервирование, ПЭО-1500, мембрано-цитоскелетный комплекс эритроцитовАннотация
При изучении модификации белкового состава мембрано-цитоскелетного комплекса (МЦК) эритроцитов, криоконсервированных под защитой ПЭО-1500, установлено изменение относительного содержания б. п. 3, анкирина, б. п. 4.1, б. п. 4.2 и б. п. 4.9 в растворах с высокой ионной силой и варьирующим содержанием двухвалентных катионов. Отмечено, что изменения МЦК в эритроцитах, криоконсервированных с ПЭО-1500 и замороженных без применения криопротекторов, характеризуются некоторыми общими чертами, что может быть обусловлено отсутствием внутри клеток веществ, стабилизирующих структуру белков при низких температурах. Изменения в МЦК эритроцитов, криоконсервированных под защитой ПЭО-1500, могут быть частично обратимы при переносе клеток в физиологические условия.
Библиографические ссылки
Belous A.M., Bondarenko V.A., Bondarenko T.P. Structural changes of biochemical membranes during cooling.– Kiev: Naukova dumka, 1982.– 255 p.
Belous A.M., Babijchuk L.A., Zemlyanskikh N.G. Effect of dosed treatment with polyethylene oxide of 1500 m.m. on change of shape and permeability of erythrocyte plasma membrane // Doklady AN SSSR.– 1988.– N7.– P. 59-63.
Gulevsky A.K., Bondarenko V.A., Belous A.M. Barrier properties of biomembranes at low temperatures.– Kiev:Naukova dumka, 1988.– 208 p.
Cantor Ch., Schimmel P. Biophysical chemistry. P1. The conformation of biological macromolecules.– Moscow: Mir,1984.– 336 p.
Kozlov M.M., Markin V.S. Membrane skeleton of erythrocyte. Theoretical model // Biol. Membrany.– 1986.– Vol.3, N4.– P. 404-422.
Konev S.V. Structural lability of membranes and regulatory processes.– Minsk: Nauka i tekhnika, 1987.– 240 p.
Pushkar N.S., Shrago M.I., Belous A.M., Kalugin Yu.V. Cryoprotectants.– Kiev: Naukova dumka, 1978.– 204p.
Yakovenko E. E., Rozenberg Yu.M., Kolodey S.V. etc. Analysis of filtration ability of erythrocyte non-homogeneous suspensions // Biol. Membrany.– 2001.– Vol.18, N1.– P. 16-28.
An X.L., Takakuwa Y., Nunomura W., et. al. Modulation of band 3-ankyrin interaction by protein 4.1 // J. Biol. Chem.–1996.– Vol. 271, N52.– Р. 33187-33191.
Azim A.C., Knoll J.H.M., Beggs A.H. et al. Isoform cloning actin binding and chromosomal localization of human erythroid dematin, a member of the villin superfamily // J. Biol. Chem.–1995.– Vol. 270, N29.– P. 17407-17413.
Bruce L.J., Beckmann R., Ribeiro M. et al. A band 3-based maсrocomplex of integral and peripheral proteins in the RBC membrane // Blood.– 2003.– Vol. 101, N10.– P. 4180-4188.
Chasis J.A., Mohandas N., Shohet J.B. Erythrocyte membrane rigidity induced by glycophorin A - ligand interaction: evidence for a ligand-induced association between glycophorin A and skeletal proteins // J. Clin. Invest.– 1985. – Vol. 75, N6.– P. 1919-1926.
Eber S., Lux S.E. Hereditary spherocytosis – defects in proteins that connect the membrane skeleton to the lipid bilayer // Sem. Hematol. – 2004.– Vol. 41, N2.– P. 118-141.
Fairbanks G., Steek T.L., Wallach D.F.H. Electrolytic analysis of the major polypeptides of human erythrocyte membrane // Biochem.– 1971.– Vol. 10, N13.– P. 2606-2617.
Levitt J.A. Sulfhydryl-disulfide hypothesis of frost injury and resistance in plants // J. Theor. Biol.– 1962. – Vol. 3, N??.– P. 355-391.
Mauro-Chanteloup I., Delaunay J., Gane P. et al. Evidence that the red cell skeleton protein 4.2 interacts with the Rh membrane complex member CD47 // Blood.– 2003.– Vol. 101, N1.– P. 338-344.
Risinger M.A., Dolimast E.M., Cohen C.M. Human erythrocyte protein 4.2, a high copy number membrane protein, is N-myristylated // J. Biol. Chem.– 1992.– Vol.267, N8.– P. 5680-5685.
Rybicki A.C., Health R., Wolf G.L. et al. Deficiency of protein 4.2 in erythrocytes from a patient with a Coombs negative hemolytic anemia. Evidence for a role of protein 4.2 in stabilizing ankyrin on the membrane // J. Clin. Invest.– 1988.– Vol.81, N3. – P. 893-901.
Ursitti J.A., Fowler V.M. Immunolocalization of tropomodulin, tropomyosin and actin in spread human erythrocyte skeletons // J. Cell Sci.– 1994.– Vol. 107, Pt. 6.– P. 1633-1639.
Van Dort H.M., Knowles D.W., Chasis J.A. et al. Analysis of integral membrane protein contribution to the deformability and stability of the human erythrocyte membrane // J. Biol. Chem.– 2001.– Vol. 276, N50.– P. 46968-46974.
Vertessy B.G., Steck T.L. Elasticity of human red cell membrane skeleton. Effect of temperature and denaturants // Biophys. J.– 1989.– Vol. 55, N2.– P. 255-262.
Загрузки
Опубликован
Как цитировать
Выпуск
Раздел
Лицензия
Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.
Авторы, публикующие в данном журнале, соглашаются со следующим:
- Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution License, которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся не-эксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге), со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access).
