Реактивація метаболізму в еритроцитах після кріоконсервування з поліетиленгліколем: стан білків та утворення активних форм кисню
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo32.02.092Ключові слова:
еритроцит, мембрана, цитоскелет, білки, активні форми кисню, кріопротектор, поліетиленгліколь, кріоконсервуванняАнотація
Досліджено утворення активних форм кисню (АФК) і стан білків мембрано-цитоскелетного комплексу (МЦК) в еритроцитах, підданих заморожуванню-відігріванню з поліетиленгліколем (ПЕГ) і в подальшому після видалення кріопротекторного агента перенесених у фізіологічні умови in vitro. Результати SDS-ПААГ-електрофорезу з застосуванням β-меркаптоетанолу показали зниження вмісту спектрину в профілі МЦК кріоконсервованих еритроцитів. Використання діаміду виявило підвищення доступності −SH-груп спектрину до дії реагенту та зростання рівня високомолекулярних поліпептидних комплексів відносно контролю. Зниження вмісту білка смуги 8 (пероксиредоксину) в МЦК еритроцитів, виявлене за допомогою SDS-ПААГ електрофорезу із застосуванням β-меркаптоетанолу, вочевидь, пов’язується зі зміною його локалізації за умов підвищення утворення АФК на попередніх етапах кріоконсервування. Разом з тим під час короткочасної активації метаболізму відсутність істотних змін рівня АФК свідчить про здатність кріоконсервованих клітин контролювати окиснювальні процеси.
Probl Cryobiol Cryomed 2022; 32(2):092–103
Посилання
An X, Gauthier E, Zhang X, et al. Adhesive activity of Lu glycoproteins is regulated by interaction with spectrin. Blood. 2008; 112(13): 5212-8. CrossRef
An X, Guo X, Zhang X, et al. Conformational stabilities of the structural repeats of erythroid spectrin and their functional implications. J Biol Chem. 2006; 281(15): 10527-32. CrossRef
Babijchuk LA, Zemlianskykh NG. Optimization and advantages of washing-out method of erythrocyte cryopreservation with PEO-1500. Problems of Cryobiology. 2001; (1): 35-41.
Bennett V, Baines AJ. Spectrin and ankyrin-based pathways: metazoan inventions for integrating cells into tissues. Physiol Rev. 2001; 81(3): 135-92. CrossRef
Fairbanks G, Steck TL, Wallach D. Electrophoretic analysis of the major polypeptides of the human erythrocyte membrane. Biochemistry. 1971; 10(13): 2606-17. CrossRef
Falko OV, Zemlianskykh NG, Lipina OV, Prokopyuk OS. Modification of placental blood serum proteins induced by low temperatures. Biochemistry Suplement Series B: Biomedical Chemistry. 2012; 6(2): 194-202. CrossRef
George A, Pushkaran S, Konstantinidis DG, et al. Erythrocyte NADPH oxidase activity modulated by Rac GTPases, PKC, and plasma cytokines contributes to oxidative stress in sickle cell disease. Blood. 2013; 121(11): 2099-107. CrossRef
Haest CW, Kamp D, Plasa G, Deuticke B. Intra- and intermolecular cross-linking of membrane proteins in intact erythrocytes and ghosts by −SH-oxidizing agents. Biochim Biophys Acta. 1977; 469(2): 226-30. CrossRef
Henkelman S, Noorman F, Badloe JF, Lagerberg JW. Utilization and quality of cryopreserved red blood cells in transfusion medicine. Vox Sang. 2015; 108(2). 103-12. CrossRef
Kanias T, Acker JP. Biopreservation of red blood cells - the struggle with hemoglobin oxidation. FEBS J. 2010; 277(2): 343-56. CrossRef
Kucherenko YV, Bernhardt I. The study of Ca2+ influx in human erythrocytes in isotonic polyethylene (glycol) 1500 (PEG-1500) and sucrose media. Ukr Biokhim Zh. 2006; 78(6): 46-52. PubMed
Lux IV Samuel E. Anatomy of the red cell membrane skeleton: unanswered questions. Blood. 2016; 127(2): 187-99. CrossRef
Panday A, Sahoo MK, Osorio D, Batra S. NADPH oxidases: an overview from structure to innate immunity-associated pathologies. Cell Mol Immunol. 2015; 12(1): 5-23. CrossRef
Peskin AV, Dickerhof N, Poynton RA, et al. Hyperoxidation of peroxiredoxins 2 and 3: rate constants for the reactions of the sulfenic acid of the peroxidatic cysteine. J Biol Chem. 2013; 288(20): 14170-7. CrossRef
Rhee SG. Overview on peroxiredoxin. Mol Cells. 2016; 39(1): 1-5. CrossRef
Scott KL, Lecak J, Acker JP. Biopreservation of red blood cells: past, present, and future. Transfus Med Rev. 2005; 19(2): 127-42. CrossRef
Sharma S, Punjabi V, Zingde SM, Gokhale SM. A comparative protein profi le of mammalian erythrocyte membranes identified by mass spectrometry. J Membr Biol 2014; 247(11): 1181-9. CrossRef
Sies H. Role of metabolic H2O2 generation: redox signaling and oxidative stress. J Biol Chem 2014; 289(13): 8735-41. CrossRef
Singbartl K, Langer R, Henrich A. Altered membrane skeleton of hydroxyethylstarch-cryopreserved human erythrocytes. Cryobiology. 1998; 36(2): 115-23. CrossRef
Svetina S, Kuzman D, Waugh RE, et al. The cooperative role of membrane skeleton and bilayer in the mechanical behaviour of red blood cells. Bioelectrochemistry. 2004; 62(2): 107-13. CrossRef
Welbourn EM, Wilson MT, Yusof A, et al. The mechanism of formation, structure and physiological relevance of covalent hemoglobin attachment to the erythrocyte membrane. Free Radic Biol Med. 2017; 103: 95-106. CrossRef
Zemlianskykh NG. Regulation of the asymmetric distribution of lipids in human erythrocyte membrane in the presence of glycerol and polyethylene glycol. Cell Tiss Biol. 2020; 14(4): 286-93. CrossRef
Zemlianskykh NG. [The effect of cryoprotective agents on proteins of the erythrocyte membrane-cytoskeleton complex]. Biomed Khim. 2020; 66(6): 456-63. Russian. CrossRef
Zemlianskykh NG, Babiychuk LA. The changes in erythrocyte Ca2+-ATPase activity induced by PEG-1500 and low temperatures. Cell Tiss Biol. 2017; 11(2): 104-10. CrossRef
Zemlianskykh NG, Babiychuk LA. The production of reactive oxygen species in human erythrocytes during cryopreservation with glycerol and polyethylene glycol. Biophysics. 2019; 64(4): 560-7. CrossRef
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
