Зміни білкового складу у мембрано-цитоскелетному комплексі еритроцитів, кріоконсервованих під захистом ПЕО-1500
Ключові слова:
кріоконсервування, ПЕО-1500, мембрано-цитоскелетний комплекс еритроцитівАнотація
При вивченні модифікації білкового складу мембрано-цитоскелетного комплексу (МЦК) еритроцитів, кріоконсервованих під захистом ПЕО-1500, встановлена зміна відносного вмісту б. с. 3, анкірину, б. с. 4.1, б. с. 4.2 та б. с. 4.9 у розчинах з високою іонною силою та змінним вмістом двовалентних катіонів. Встановлено, що зміни МЦК у еритроцитах, кріоконсервованих з ПЕО-1500 та заморожених без використання кріопротекторів, характеризуються деякими спільними рисами. Це може бути зумовлено відсутністю усередині клітин речовин, що стабілізують структуру білків при низьких температурах. Зміни в МЦК еритроцитів, кріоконсервованих під захистом ПЕО-1500, можуть бути частково оборотними при перенесенні клітин до фізіологічних умов.
Посилання
Belous A.M., Bondarenko V.A., Bondarenko T.P. Structural changes of biochemical membranes during cooling.– Kiev: Naukova dumka, 1982.– 255 p.
Belous A.M., Babijchuk L.A., Zemlyanskikh N.G. Effect of dosed treatment with polyethylene oxide of 1500 m.m. on change of shape and permeability of erythrocyte plasma membrane // Doklady AN SSSR.– 1988.– N7.– P. 59-63.
Gulevsky A.K., Bondarenko V.A., Belous A.M. Barrier properties of biomembranes at low temperatures.– Kiev:Naukova dumka, 1988.– 208 p.
Cantor Ch., Schimmel P. Biophysical chemistry. P1. The conformation of biological macromolecules.– Moscow: Mir,1984.– 336 p.
Kozlov M.M., Markin V.S. Membrane skeleton of erythrocyte. Theoretical model // Biol. Membrany.– 1986.– Vol.3, N4.– P. 404-422.
Konev S.V. Structural lability of membranes and regulatory processes.– Minsk: Nauka i tekhnika, 1987.– 240 p.
Pushkar N.S., Shrago M.I., Belous A.M., Kalugin Yu.V. Cryoprotectants.– Kiev: Naukova dumka, 1978.– 204p.
Yakovenko E. E., Rozenberg Yu.M., Kolodey S.V. etc. Analysis of filtration ability of erythrocyte non-homogeneous suspensions // Biol. Membrany.– 2001.– Vol.18, N1.– P. 16-28.
An X.L., Takakuwa Y., Nunomura W., et. al. Modulation of band 3-ankyrin interaction by protein 4.1 // J. Biol. Chem.–1996.– Vol. 271, N52.– Р. 33187-33191.
Azim A.C., Knoll J.H.M., Beggs A.H. et al. Isoform cloning actin binding and chromosomal localization of human erythroid dematin, a member of the villin superfamily // J. Biol. Chem.–1995.– Vol. 270, N29.– P. 17407-17413.
Bruce L.J., Beckmann R., Ribeiro M. et al. A band 3-based maсrocomplex of integral and peripheral proteins in the RBC membrane // Blood.– 2003.– Vol. 101, N10.– P. 4180-4188.
Chasis J.A., Mohandas N., Shohet J.B. Erythrocyte membrane rigidity induced by glycophorin A - ligand interaction: evidence for a ligand-induced association between glycophorin A and skeletal proteins // J. Clin. Invest.– 1985. – Vol. 75, N6.– P. 1919-1926.
Eber S., Lux S.E. Hereditary spherocytosis – defects in proteins that connect the membrane skeleton to the lipid bilayer // Sem. Hematol. – 2004.– Vol. 41, N2.– P. 118-141.
Fairbanks G., Steek T.L., Wallach D.F.H. Electrolytic analysis of the major polypeptides of human erythrocyte membrane // Biochem.– 1971.– Vol. 10, N13.– P. 2606-2617.
Levitt J.A. Sulfhydryl-disulfide hypothesis of frost injury and resistance in plants // J. Theor. Biol.– 1962. – Vol. 3, N??.– P. 355-391.
Mauro-Chanteloup I., Delaunay J., Gane P. et al. Evidence that the red cell skeleton protein 4.2 interacts with the Rh membrane complex member CD47 // Blood.– 2003.– Vol. 101, N1.– P. 338-344.
Risinger M.A., Dolimast E.M., Cohen C.M. Human erythrocyte protein 4.2, a high copy number membrane protein, is N-myristylated // J. Biol. Chem.– 1992.– Vol.267, N8.– P. 5680-5685.
Rybicki A.C., Health R., Wolf G.L. et al. Deficiency of protein 4.2 in erythrocytes from a patient with a Coombs negative hemolytic anemia. Evidence for a role of protein 4.2 in stabilizing ankyrin on the membrane // J. Clin. Invest.– 1988.– Vol.81, N3. – P. 893-901.
Ursitti J.A., Fowler V.M. Immunolocalization of tropomodulin, tropomyosin and actin in spread human erythrocyte skeletons // J. Cell Sci.– 1994.– Vol. 107, Pt. 6.– P. 1633-1639.
Van Dort H.M., Knowles D.W., Chasis J.A. et al. Analysis of integral membrane protein contribution to the deformability and stability of the human erythrocyte membrane // J. Biol. Chem.– 2001.– Vol. 276, N50.– P. 46968-46974.
Vertessy B.G., Steck T.L. Elasticity of human red cell membrane skeleton. Effect of temperature and denaturants // Biophys. J.– 1989.– Vol. 55, N2.– P. 255-262.
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
