Вплив температури на взаємодію поліетиленгліколю з мембранами та орієнтаційний порядок білків цитоскелета еритроцитів людини
Ключові слова:
еритроцит, мембрана, поліетиленгліколь, кріопротекторний агент, гідрофобні взаємодії, орієнтаційний порядок білків мембраниАнотація
У роботі визначено відмінності у характері модифікації мембран еритроцитів при експонуванні з поліетиленгліколем з молекулярною масою 1500 (ПЕГ) за різних температур (4 і 37 оС) із використанням флуоресцентного зонда 4-(n-диметиламіностирил)-1-метилпіридиній-n-толуолсульфонату (ДСМ), а також зміни орієнтаційного порядку білків мембрано-цитоскелетного комплексу за допомогою поляризаційної мікроскопії. Експонування еритроцитів із ПЕГ при 37 оС спричиняє повне зникнення гідрофобного компонента флуоресцентного спектра ДСМ через конкурування молекул ПЕГ і зонда за ділянки зв’язування. Зниження температури експонування клітин з кріопротекторним агентом (КПА) до 4 оС зменшує можливість його гідрофобних контактів із мембранами клітин, що підтверджується присутністю гідрофобної складової спектра, хоча на нижчому рівні, ніж у контролі. Зменшення гідрофобних контактів ПЕГ із мембранами при зниженні температури на етапі експонування еритроцитів з КПА дає змогу значною мірою зберегти орієнтаційний порядок молекул мембранного цитоскелета як у процесі інкубування з КПА, так і після заморожування–відтавання клітин.
Probl Cryobiol Cryomed. 2026; 36(1): 16—26.
Посилання
Abriata LA, Spiga E, Peraro MD. Molecular effects of concentrated solutes on protein hydration, dynamics, and electrostatics. Biophys J. 2016; 111(4): 743-55. CrossRef
Anchordoguy TJ, Carpenter JF, Crowe JH, Crowe LM. Temperature-dependent perturbation of phospholipid bilayers by dimethylsulfoxide. Biochim Biophys Acta. 1992; 1104(1): 117-22. CrossRef
Arakawa T, Ejima D, Timasheff SN. Suppression of protein interactions by arginine: a proposed mechanism of the arginine effects. Biophys Chem. 2007; 127(1-2): 1-8. CrossRef
Arimoto R, Murray JM. Orientation-Dependent Visibility of Long Thin Objects in Polarization-Based Microscopy. Biophys J. 1996; 70(6): 2969-80. CrossRef
Arnold K, Pratsch L, Gawrisch K. Effect of poly(ethylene glycol) on phospholipid hydration and polarity of the external phase. Biochim Biophys Acta. 1983; 728(1): 121-8. CrossRef
Bailey FE, Koleske JV. Poly(ethylene oxide). New-York: Academic Press. 1976; 173 р. CrossRef
Bhat R, Timasheff SN. Steric exclusion is the principal source of the preferential hydration of proteins in the presence of polyethylene glycols. Protein Sci. 1992; 1(9): 1133-43. CrossRef
Chen J, Spear SK, Huddleston JG, Rogers RD. Polyethylene glycol and solutions of polyethylene glycol as green reaction media. Green Chem. 2005; 7(2): 64-82. CrossRef
Dyubko TS. Interaction of cryoprotectants with model membranes with high cholesterol content. Problems of Cryobiology 2006; 16(3); 271-85. Full Text
Gekko K, Timasheff SN. Mechanism of protein stabilization by glycerol: preferential hydration in glycerol-water mixtures. Biochemistry. 1981; 20(16): 4667-76. CrossRef
Gorbenko GP, Dyubko TS. [Study of radiation-induced change in the membrane structure by means of fluorescent probe.] Ukr Biochem J. 1995; 67(1); 100-5. Russian
Kita Y, Arakawa T, Timasheff SN. Contribution of the surface free energy perturbation to protein-solvent interactions. Biochemistry. 1994; 33(50): 15178-89. CrossRef
Naidu KT, Prabhu NP. An able-cryoprotectant and a moderate denaturant: distinctive character of ethylene glycol on protein stability. J Biomol Struct Dyn. 2022; 40(2): 820-32. CrossRef
Peng L, Qi Y, Wu H, Wei Q. Interaction of glycerol with calcineurin A studied by spectroscopic methods and docking. IUBMB Life. 2011; 63(1): 14-20. CrossRef
Saakian ShS, Minasiants MKh, Dadivanian AK. [Structural research on the membranes and adjacent layers of erythrocytes during the production of erythrocyte ghosts]. Nauchnye Dokl Vyss Shkoly Biol Nauki. 1988; (9): 24-6. Russian. PubMed
Stanley C, Rau DC. Measuring the interaction of urea and protein-stabilizing osmolytes with the nonpolar surface of hydroxypropylcellulose. Biochemistry. 2008; 47(25): 6711-8. CrossRef
Yeagle PL, Bennett M, Lemaître V, Watts A. Transmembrane helices of membrane proteins may flex to satisfy hydrophobic mismatch. Biochim Biophys Acta. 2007; 1768(3): 530-7. CrossRef
Zemlyanskikh NG, Belous AM. [Interaction of polyethylene oxide with RBC plasma membrane after cooling and freezing.] Dokl Nat Acad Sci Ukraine. 1995; (3): 119-21. Russian.
Zemlyanskikh N.G. [About problem of stability of erythrocytes preserved under polyethylene glycol protection.] Visnyk problem biologii i medycyny. 2007; (3): 32-7. Russian.
Zemlianskykh NG. Effect of substances with cryoprotective properties on surface marker CD44 in human erythrocytes. Tsitol Genet. 2016; 50(3), 203-13. CrossRef
Zemlianskykh NG, Babiychuk LO. Modifications of proteins of membrane-cytoskeleton complex and production of reactive oxygen species in erythrocytes cryopreserved with polyethylene glycol. Fiziol Zh. 2021; 67(2): 44-52). CrossRef
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
