ОÑобенноÑти белково-пептидного и углеводного ÑоÑтава Ñупернатантов из личинок Tenebrio molitor
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo26.04.322Ключевые слова:
Tenebrio molitor, Ñ…Ð¾Ð»Ð¾Ð´Ð¾Ð²Ð°Ñ Ð°ÐºÐºÐ»Ð¸Ð¼Ð°Ñ†Ð¸Ñ, хроматографиÑ, пептиды, Ñахара, ÑахароÑпиртыАннотация
Ð’ работе хроматографичеÑким методом иÑÑледовали молекулÑрно-маÑÑовое раÑпределение белков и пептидов из Ñупернатантов, полученных из личинок Tenebrio molitor поÑле холодовой акклимации. Ðаибольшее количеÑтво пептидних фракций имеют Ñупернатанты из неакклимированных к холоду личинок T. molitor. Показано, что холодоакклимированные личинки T. molitor Ñодержат низкомолекулÑрные пептидные фракции Ñ Ð¼. м. (540 ± 20) – (2255 ± 85) Да, а неакклимированные –значительное количеÑтво выÑокомолекулÑрных пептидов Ñ Ð¼. м. (4675 ± 225) – (6595 ± 550) Да. Определено Ñодержание Ñахаров и ÑахароÑпиртов в Ñупернатантах акклимированных к холоду и неакклимированных личинок T. molitor. УÑтановлено, что ÐºÐ¾Ð½Ñ†ÐµÐ½Ñ‚Ñ€Ð°Ñ†Ð¸Ñ Ð³Ð»ÑŽÐºÐ¾Ð·Ñ‹ у неакклимированных оÑобей T. molitor в 1,34 раза выше, чем у холодоакклимированных. Ðкклимированные личинки T. molitor Ñодержали большее количеÑтво гидрофильных и меньшее количеÑтво гидрофобных белков по Ñравнению Ñ Ð½ÐµÐ°ÐºÐºÐ»Ð¸Ð¼Ð¸Ñ€Ð¾Ð²Ð°Ð½Ð½Ñ‹Ð¼Ð¸. Также обнаружено, что неакклимированные личинки T. molitor Ñодержали низкие концентрации ÑахароÑпиртов (Ñорбитола и маннитола), которые отÑутÑтвовали у акклимированных.Библиографические ссылки
Bennett V.A., Sformo T., Walters K. et al. Comparative overwintering physiology of Alaska and Indiana populations of the beetle Cucujus clavipes (Fabricius): roles of antifreeze proteins, polyols, dehydration and diapauses. J Exp Biol 2005; 208(23): 4467–4477. CrossRef PubMed
Bidlingmayer B. Preparative liquid chromatography. Moscow: Mir, 1990.
Celik Y., Drori R., Pertaya-Braun N. et al. Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth. PNAS 2013; 110(4): 1309–1314. CrossRef PubMed
D'Amico S., Marx J.C., Gerday C. et al. Activity-stability relationships in extremophilic enzymes. J Biol Chem 2003; 278(10): 7891–7896. CrossRef PubMed
Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins. The FASEB J. 1990; 4(8): 2460–2468. PubMed
Duman J.G. Environmental effects on antifreeze levels in larvae of the darkling beetle, Meracantha contracta. J Exp Zool 1977; 201(2): 333–337. CrossRef
Duman J.G. Factors involved in overwintering survival of the freeze tolerant beetle, Dendroides Canadensis. J Comp Physiol 1980; 136(1): 52–59. CrossRef
Franks F. Protein destabilization at low temperatures. Adv Prot Chem 1995; 46: 105–139. CrossRef
Garnham C.P., Natarajan A., Middleton A.J. et al. Compound icebinding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging. Biochemistry 2010; 49(42): 9063–9071. CrossRef PubMed
Gilbert J.A., Hill P.J., Dodd C.E. et al. Demonstration of antifreeze protein activity in Antarctic lake bacteria. Microbiology 2004; 150(1): 171–180. CrossRef PubMed
Graether S.P., Kuiper M.J., Gagnе S.M. et al. Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. Nature 2000; 406(6793): 325–328. CrossRef PubMed
Graham L.A., Walker V.K., Davies P.L. Developmental and environmental regulation of antifreeze proteins in the mealworm beetle Tenebrio molitor. Eur J Biochem 2000; 267(21): 6452–6458. CrossRef PubMed
Gulevsky A.K., Ryazantsev V.V., Grischenkova Ye.A., Relina L.I. Changes in protein composition of mealworms (Tenebrio molitor) during cold acclimation. Problems of Cryobiology 1995; (4): 29–32.
Jaenicke R., Bohm G. The stability of proteins in extreme environments. Curr Opin Struct Biol 1998; 8(6): 738–748. CrossRef
Kahlke T., Thorvaldsen S. Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae coregenome. PLOS One 2012; 7(12): e51761. CrossRef
Liou Y.C., Thibault P., Walker V.K. et al. A complex family of highly heterogeneous and internally repetitive hyperactive antifreeze proteins from the beetle Tenebrio molitor. Biochemistry 1999; 38(35): 11415–11424. CrossRef PubMed
Patterson J.L., Duman J.G. Purification and composition of protein antifreezes with high cysteine contents from larvae of the beetle, Tenebrio molitor. J Exp Zool 1982; 219(3): 381–384. CrossRef
Posner M. Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein A-crystallin. PLOS One 2012; 7(3): e34438. CrossRef
Scopes R. Methods of protein purification. Moscow: Mir; 1985. 20.Singh P., Hanada Y., Singh S.M. et al. Antifreeze protein activity in Arctic cryoconite bacteria. FEMS Microbiol Lett 2014; 351(1): 14–22. CrossRef
Wohrmann A.P.A. Antifreeze glycopeptides and peptides in Antarctic fish species from the Weddell Sea and the Lazarev Sea. Mar Ecol Prog Ser 1996; 130: 47–59. CrossRef
Загрузки
Опубликован
Как цитировать
Выпуск
Раздел
Лицензия
Авторы, публикующие в данном журнале, соглашаются со следующим:
- Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution License, которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся не-эксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге), со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
- Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access).
