ОÑобенноÑти белково-пептидного и углеводного ÑоÑтава Ñупернатантов из личинок Tenebrio molitor
DOI:
https://doi.org/10.15407/cryo26.04.322Ключові слова:
Tenebrio molitor, холодова аклімаціÑ, хроматографіÑ, пептиди, цукри, цукроÑпиртиАнотація
У роботі хроматографічним методом доÑліджували молекулÑрно-маÑовий розподіл білків Ñ– пептидів із Ñупернатантів, отриманих із личинок Tenebrio molitor піÑÐ»Ñ Ñ…Ð¾Ð»Ð¾Ð´Ð¾Ð²Ð¾Ñ— аклімації. Ðайбільшу кількіÑÑ‚ÑŒ пептидних фракцій мають Ñупернатанти із неаклімованих до холоду личинок T. molitor. Показано, що холодоаклімовані личинки T. molitor міÑÑ‚ÑÑ‚ÑŒ низькомолекулÑрні пептидні фракції з м. м. (540 ± 20) – (2255 ± 85) Да, а неаклімовані – значну кількіÑÑ‚ÑŒ виÑокомолекулÑрних пептидів з м. м. (4675 ± 225) – (6595 ± 550) Да. Визначено вміÑÑ‚ цукру та цукроÑпиртів у Ñупернатантах аклімованих до холоду та неаклімованих личинок T. molitor. Ð’Ñтановлено, що ÐºÐ¾Ð½Ñ†ÐµÐ½Ñ‚Ñ€Ð°Ñ†Ñ–Ñ Ð³Ð»ÑŽÐºÐ¾Ð·Ð¸ у неаклімованих личинок T. molitor була в 1,34 рази вище, ніж у холодоаклімованих. Ðклімовані личинки T. molitor мали більшу кількіÑÑ‚ÑŒ гідрофільних Ñ– меншу кількіÑÑ‚ÑŒ гідрофобних білків у порівнÑнні з неаклімованими. Також виÑвлено, що неаклімовані личинки T. molitor мали низькі концентрації цукроÑпиртів (Ñорбітолу та манітолу), Ñкі були відÑутні у аклімованих.
Посилання
Bennett V.A., Sformo T., Walters K. et al. Comparative overwintering physiology of Alaska and Indiana populations of the beetle Cucujus clavipes (Fabricius): roles of antifreeze proteins, polyols, dehydration and diapauses. J Exp Biol 2005; 208(23): 4467–4477. CrossRef PubMed
Bidlingmayer B. Preparative liquid chromatography. Moscow: Mir, 1990.
Celik Y., Drori R., Pertaya-Braun N. et al. Microfluidic experiments reveal that antifreeze proteins bound to ice crystals suffice to prevent their growth. PNAS 2013; 110(4): 1309–1314. CrossRef PubMed
D'Amico S., Marx J.C., Gerday C. et al. Activity-stability relationships in extremophilic enzymes. J Biol Chem 2003; 278(10): 7891–7896. CrossRef PubMed
Davies P.L., Hew C.L. Biochemistry of fish antifreeze proteins. The FASEB J. 1990; 4(8): 2460–2468. PubMed
Duman J.G. Environmental effects on antifreeze levels in larvae of the darkling beetle, Meracantha contracta. J Exp Zool 1977; 201(2): 333–337. CrossRef
Duman J.G. Factors involved in overwintering survival of the freeze tolerant beetle, Dendroides Canadensis. J Comp Physiol 1980; 136(1): 52–59. CrossRef
Franks F. Protein destabilization at low temperatures. Adv Prot Chem 1995; 46: 105–139. CrossRef
Garnham C.P., Natarajan A., Middleton A.J. et al. Compound icebinding site of an antifreeze protein revealed by mutagenesis and fluorescent tagging. Biochemistry 2010; 49(42): 9063–9071. CrossRef PubMed
Gilbert J.A., Hill P.J., Dodd C.E. et al. Demonstration of antifreeze protein activity in Antarctic lake bacteria. Microbiology 2004; 150(1): 171–180. CrossRef PubMed
Graether S.P., Kuiper M.J., Gagnе S.M. et al. Beta-helix structure and ice-binding properties of a hyperactive antifreeze protein from an insect. Nature 2000; 406(6793): 325–328. CrossRef PubMed
Graham L.A., Walker V.K., Davies P.L. Developmental and environmental regulation of antifreeze proteins in the mealworm beetle Tenebrio molitor. Eur J Biochem 2000; 267(21): 6452–6458. CrossRef PubMed
Gulevsky A.K., Ryazantsev V.V., Grischenkova Ye.A., Relina L.I. Changes in protein composition of mealworms (Tenebrio molitor) during cold acclimation. Problems of Cryobiology 1995; (4): 29–32.
Jaenicke R., Bohm G. The stability of proteins in extreme environments. Curr Opin Struct Biol 1998; 8(6): 738–748. CrossRef
Kahlke T., Thorvaldsen S. Molecular characterization of cold adaptation of membrane proteins in the Vibrionaceae coregenome. PLOS One 2012; 7(12): e51761. CrossRef
Liou Y.C., Thibault P., Walker V.K. et al. A complex family of highly heterogeneous and internally repetitive hyperactive antifreeze proteins from the beetle Tenebrio molitor. Biochemistry 1999; 38(35): 11415–11424. CrossRef PubMed
Patterson J.L., Duman J.G. Purification and composition of protein antifreezes with high cysteine contents from larvae of the beetle, Tenebrio molitor. J Exp Zool 1982; 219(3): 381–384. CrossRef
Posner M. Functional validation of hydrophobic adaptation to physiological temperature in the small heat shock protein A-crystallin. PLOS One 2012; 7(3): e34438. CrossRef
Scopes R. Methods of protein purification. Moscow: Mir; 1985. 20.Singh P., Hanada Y., Singh S.M. et al. Antifreeze protein activity in Arctic cryoconite bacteria. FEMS Microbiol Lett 2014; 351(1): 14–22. CrossRef
Wohrmann A.P.A. Antifreeze glycopeptides and peptides in Antarctic fish species from the Weddell Sea and the Lazarev Sea. Mar Ecol Prog Ser 1996; 130: 47–59. CrossRef
Downloads
Опубліковано
Як цитувати
Номер
Розділ
Ліцензія
Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:
- Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
- Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).
