Эпитоп Gal-a-1,3-Gal: роль в биологии клетки и трансплантации

Авторы

  • Konstantin I. Bohuslavskyi Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков
  • Galina A. Bozhok Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков
  • Evgeniy I. Legach Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков
  • Igor V. Furda Харьковская государственная зооветеринарная академия
  • Tatyana P. Bondarenko Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

DOI:

https://doi.org/10.15407/cryo26.01.003

Ключевые слова:

эпитоп a-Gal, трансплантация, биопротезы, гипотермическое хранение, криоконсервирование

Аннотация

Эпитоп Gal-a-1,3-Gal (a-Gal) – Ñто ÑƒÐ³Ð»ÐµÐ²Ð¾Ð´Ð½Ð°Ñ Ñтруктура, ÐºÐ¾Ñ‚Ð¾Ñ€Ð°Ñ ÑкÑпреÑÑируетÑÑ Ð½Ð° мембранах клеток млекопитающих, кроме некоторых видов обезьÑн и человека, и вызывает гипероÑтрый иммунный ответ при кÑено-транÑплантации. Ð’ приведенной работе кратко раÑÑматриваютÑÑ Ð²Ð¾Ð¿Ñ€Ð¾ÑÑ‹ Ñволюции Ñпитопа a-Gal, его раÑпроÑтраненноÑти в животном мире, биологичеÑкой роли, а также обÑуждаютÑÑ Ð¿Ñ€Ð¾Ð±Ð»ÐµÐ¼Ñ‹ иÑÐ¿Ð¾Ð»ÑŒÐ·Ð¾Ð²Ð°Ð½Ð¸Ñ Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ð¾Ð² Ñвиного проиÑÑ…Ð¾Ð¶Ð´ÐµÐ½Ð¸Ñ Ð² медицинÑкой практике. По многим причинам данный вид животных ÑвлÑетÑÑ Ð½Ð°Ð¸Ð±Ð¾Ð»ÐµÐµ подходÑщим Ð´Ð»Ñ Ð¿Ð¾Ð»ÑƒÑ‡ÐµÐ½Ð¸Ñ Ð±Ð¸Ð¾Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ð¾Ð² Ñердечных клапанов, ÑоÑудов и биоÑкаффолдов, однако вÑледÑтвие ÑкÑпреÑÑии в их организме большого количеÑтва Ñпитопа a-Gal требуетÑÑ ÑÐ¿ÐµÑ†Ð¸Ð°Ð»ÑŒÐ½Ð°Ñ Ð¾Ð±Ñ€Ð°Ð±Ð¾Ñ‚ÐºÐ° Ð´Ð»Ñ ÐµÐ³Ð¾ удалениÑ. Ð’ наÑтоÑщей обзорной Ñтатье предпринÑта попытка обобщить результаты Ð¸Ð·ÑƒÑ‡ÐµÐ½Ð¸Ñ ÑкÑпреÑÑии Ñпитопа a-Gal поÑле низкотемпературной обработки, поÑкольку данный метод широко иÑпользуетÑÑ Ð´Ð»Ñ Ñ…Ñ€Ð°Ð½ÐµÐ½Ð¸Ñ Ð±Ð¸Ð¾Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ð¾Ð² перед имплантацией. 

Биографии авторов

Konstantin I. Bohuslavskyi, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел криобиохимии и фармакологии нейрогуморальных ÑиÑтем

Galina A. Bozhok, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел криобиохимии и фармакологии нейрогуморальных ÑиÑтем

Evgeniy I. Legach, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел криобиохимии и фармакологии нейрогуморальных ÑиÑтем

Igor V. Furda, Харьковская государственная зооветеринарная академия

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Tatyana P. Bondarenko, Институт проблем криобиологии и криомедицины НАН Украины, г. Харьков

Отдел криобиохимии и фармакологии нейрогуморальных ÑиÑтем

Библиографические ссылки

Anstee D.J. Blood group-active surface molecules of the human red blood cell. Vox Sang 1990; 58(1): 1–20. CrossRef

Artrip J. H., Kwiatkowski P., Michler R. E. et al. Target cell susceptibility to lysis by human natural killer cells is augmented by alpha(1,3)-galactosyltransferase and reduced by alpha(1,2)-fucosyltransferase. J Biol Chem 1999; 274(16): 10717–10722. CrossRef PubMed

Azimzadeh A., Meyer C., Watier H. et al. Removal of primate xenoreactive natural antibodies by extracorporeal perfusion of pig kidneys and livers. Transpl Immunol 1998; 6(1): 13–22. CrossRef

Bondarenko T.P., Bozhok G.A., Alabedalkarim N.M., Legach E.I. Xenotransplantation: historical aspect and modern state of the problem. Transplantologya 2004; 7(3): 130–135.

Brenner P., Hinz M., Huber H. et al. Influence of ischemic time on hyperacute xenograft rejection of pig hearts in a working heart perfusion model with human blood. Transpl Int 2000;13 (Suppl. 1): S494–503. CrossRef PubMed

Collins B.H., Cotterell A.H., McCurry K.R. et al. Cardiac xenografts between primate species provide evidence of the a-galactosyl determinant in hyperacute rejection. J Immunol 1994; 154(10): 5500–5510.

Cooper D.K., Koren E., Oriol R. Oligosaccharides and discordant xenotransplantation. Immun Rev 1994; 141: 31–58. CrossRef PubMed

Etienne-Decerf J., Malaise M., Mahieu P., Winand R. Elevated anti alpha-galactosyl antibody titers. A marker of progression in autoimmune thyroid disorders and endocrine ophthalmo-pathy. Acta Endocrinol 1987; 115: 67–74. PubMed

Galili U. Abnormal expression of alpha-galactosyl epitopes in man. A trigger for autoimmune processes. Lancet 1989; 8(8659): 358–361. CrossRef

Galili U. Anti-Gal and anti-non Gal antibody barriers in xenotransplantation. Miyagawa S., editor. Xenotransplantation. InTech, 2012. Available from: http://www.intechopen.com/books/xenotransplantation/anti-gal-and-anti-non-gal-antibody-barriers-in-xenotransplantation.

Galili U., Clark M., Mohandas N. et al. The natural anti-c~-galactosyl IgG on red cells in sickle cell disease. Blood Cells 1984; 14(1): 205–228.

Galili U., Clark M.R., Shohet S.B. et al. Evolutionary relationship between the natural anti-Gal antibody and the Gal-a-1,3-Gal epitope in primates. Proc Natl Acad Sci USA 1987; 84(5): 1369–1373. CrossRef PubMed

Galili U., Clark M.R., Shohet S.B. Excessive binding of natural anti-alpha-galactosyl IgG to sickle erythrocytes may contribute to extravascular cell destruction. J Clin Invest 1986; 77(1): 27–33. CrossRef PubMed

Galili U., Flechner I., Knyszynski A. et al. The natural anti-alpha-galactosyl IgG on human normal senescent red blood cells. Br J Haemotol 1986; 62 (2): 317–324. CrossRef PubMed

Galili U., Korkesh A., Kahane I., Rachmilewitz E.A. Demon-stration of a natural antigalactosyl IgG antibody on thalassemic red blood cells. Blood 1983; 61(6): 1258–1264. PubMed

Galili U., Macher B.A., Buehler J., Shohet S.B. Human natural anti-alpha-galactosyl IgG. II. The specific recognition of alpha (1-3)-linked galactose residues. J Exp Med 1985; 162(2): 573–582. CrossRef PubMed

Galili U., Mandrell R.E., Hamadeh R.M. et al. Interaction between human natural anti-a-galactosyl immunoglobulin G and bacteria of the human flora. Infect Immun 1988; 56(7): 1730–1737. PubMed

Galili U., Rachmilewitz E.A., Peleg A., Flechner I. A unique natural human IgG antibody with anti-a-galactosyl specificity. J Exp Med 1984; 160(5): 1519–1531. CrossRef PubMed

Galili U., Shohet S.B., Kobrin E. et al. Man, apes and Old World monkeys differ from other mammals in the expression of a-galactosyl epitopes on nucleated cells. J Biol Chem 1988; 263(33): 17755–17762. PubMed

Galili U., Swanson K. Evolution gene sequences suggest inactivation of a-1,3-galactosyltransferase in catarrhines after the divergence of apes from monkeys. Proc Natl Acad Sci USA 1991; 88(16): 7401–7404. CrossRef

Galili U., Tibell A., Samuelsson B. et al. Increased anti-Gal activity in diabetic patients transplanted with fetal porcine islet cell clusters. Transplantation 1995; 59(11): 1549–1556. CrossRef PubMed

Good A.H., Cooper D.C.K., Malcolm A.J. et al. Identification of carbohydrate structures which bind human anti-porcine antibodies: implication for discordant xenografting in man. Transplant Proc 1992; 24(2): 559–562. PubMed

Groth C.G., Korsgren O., Tibell A. et al. Transplantation of fetal porcine pancreas to diabetic patients. Lancet 1994; 344(8934): 1402–1404. CrossRef

Hayashi S., Katayama A., Nagasaka T. et al. Tissue distribution of Gal-alpha-1,3-Gal epitope in heart, kidney and liver of pig and mouse. Transplant Proceedings 1996; 28(1): 216. PubMed

Igaz P. Recent strategies to overcome the hyperacute rejection in pig to human xenotransplantation. Yale J Biol Med 2001; 74(5): 329–340. PubMed

Joziasse D.H., Oriol R. Xenotransplantation: the importance of the Gal-alpha-1,3-Gal epitope in hyperacute vascular rejec-tion. Biochem Biophys Acta 1999; 1455(2–3): 403–418. CrossRef

Keller M., Beiras-Fernandez A., Schmoeckel M. et al. Influence of hypothermia and cardioplegic solutions on expression of alpha-Gal epitope on porcine aortic endothelial cells. Exp Clin Transplant 2010; 8(3): 250–257. PubMed

Koike C., Fung J.J., Geller D.A. et al. Molecular basis of evolutionary loss of the 1,3–galactosyltransferase gene in higher primates. J Biol Chem 2002; 277(12): 10114–10120. CrossRef PubMed

Konakci K.Z., Bohle B., Blumer R. et al. Alpha-Gal on bioprostheses: xenograft immune response in cardiac surgery. European Journal of Clinical Investigation 2005; 35(1): 17–23. CrossRef PubMed

Lai L., Kolber-Simonds D., Park K.W. et al. Production of alpha-1,3-galactosyltransferase knockout pigs by nuclear transfer cloning. Science 2002; 295(5557): 1089–1092. CrossRef PubMed

Leventhal J.R., Dalmasso A.P., Cromwell J.W. et al. Prolon-gation of cardiac xenograft survival by depletion of comple-ment. Transplantation 1993; 55(4): 857–865. CrossRef PubMed

Mayo G.L., Posselt A.M., Barker C.F. et al. Prolongation of survival of donor-strain islet xenografts (rat-mouse) by intrathymic inoculation of xenogeneic islet and bone marrow cells. Transplantation 1994; 58(1): 107–109. CrossRef PubMed

McKenzie I.F., Xing P.X., Vaughan H.A. et al. Distribution of the major xenoantigen (Gal-alpha-1,3-Gal) for pig to human xenografts. Transplant Immunol 1994; 2(2): 81–86. CrossRef

Napier J.R., Napier P. H. The natural history of the primates. Cambridge: MIT Press, 1985.

Oldmixon B.A., Wood J.C., Ericsson T.A. et al. Porcine endogenous retrovirus transmission characteristics of an inbred herd of miniature swine. J Virol 2002; 76 (6): 3045–3048. CrossRef PubMed

Oriol R., Ye Y., Koren E., Cooper D.K. Carbohydrate antigenes of pig tissues reacting with human natural antibodies as potential targets for hyperacute vascular rejection in pig-to-man organ xenotransplantation.Transplantation.1993; 56(6): 1433–1442. CrossRef PubMed

Platt J.L. A perspective on xenograft rejection and accommo-dation. Immunol Rev 1994; 141: 127–149. CrossRef

Rayat G.R., Rajotte R.V., Hering B.J. et al. In vitro and in vivo expression of Gal-(1,3)-Gal on porcine islet cells is age dependent. J Endocrinology 2003; 177(1): 127–135. CrossRef

Saadi S., Ihrcke N.S., Platt J.L. Endothelial cell shape and hyperacute rejection. Transplant Proc 1994; 26(3): 1149. PubMed

Sandrin M., Vaughan H.A., Dabkowski P.L., McKenzie I.F.C. Anti-pig IgM antibodies in human serum react predominantly with Gal-a-1,3-Gal epitopes. Proc Natl Acad Sci USA 1993; 90(23): 11391–11395. CrossRef PubMed

Schoen F.J., Levy R.J. Calcification of tissue heart valve substitutes: progress toward understanding and prevention. Ann Thorac Surg 2005; 79(3): 1072–1080. CrossRef PubMed

Simon P.M., Neethling F.A., Taniguchi S. et al. Intravenous infusion of Gal-alpha-1,3-Gal oligosaccharides in baboons delays hyperacute rejection of porcine hearts xenografts. Transplantation 1998; 65(3): 346–353. CrossRef PubMed

Tanemura M., Yin D., DiSesa V. J., Galili U. Preventing anti-Gal response in xenograft recipients by an alpha-Gal toxin. Transplant Proc 2001; 33(1–2): 699–700. CrossRef

van de Kerkhove M.P. Evidence for Gal-alpha-1,3-Gal expression on primary porcine hepatocytes: implication for bioartifical liver systems. J Hepatol 2005; 42(4): 541–547. CrossRef PubMed

Xu T., Lorf T., Sablinski T. et al. Removal of anti-porcine natural antibodies from human and nonhuman primate plasma in vitro and in vivo by a Gal-a-1,3-Gal-a-1,4-Glc-R immunoaffinity column.Transplantation 1998; 65(2): 172–179. CrossRef PubMed

Загрузки

Опубликован

2016-03-21

Как цитировать

Bohuslavskyi, K. I., Bozhok, G. A., Legach, E. I., Furda, I. V., & Bondarenko, T. P. (2016). Эпитоп Gal-a-1,3-Gal: роль в биологии клетки и трансплантации. Проблемы криобиологии и криомедицины, 26(1), 3–12. https://doi.org/10.15407/cryo26.01.003

Выпуск

Том 26 № 1 (2016): Проблемы криобиологии и криомедицины

Раздел

Обзорные статьи

Лицензия

Copyright (c) 2020 Konstantin I. Bohuslavskyi, Galina A. Bozhok, Evgeniy I. Legach, Igor V. Furda, Tatyana P. Bondarenko

Лицензия Creative Commons

Это произведение доступно по лицензии Creative Commons «Attribution» («Атрибуция») 4.0 Всемирная.

Авторы, публикующие в данном журнале, соглашаются со следующим:

  • Авторы сохраняют за собой авторские права на работу и предоставляют журналу право первой публикации работы на условиях лицензии Creative Commons Attribution License, которая позволяет другим распространять данную работу с обязательным сохранением ссылок на авторов оригинальной работы и оригинальную публикацию в этом журнале.
  • Авторы сохраняют право заключать отдельные контрактные договоренности, касающиеся не-эксклюзивного распространения версии работы в опубликованном здесь виде (например, размещение ее в институтском хранилище, публикацию в книге), со ссылкой на ее оригинальную публикацию в этом журнале.
  • Авторы имеют право размещать их работу в сети Интернет (например в институтском хранилище или персональном сайте) до и во время процесса рассмотрения ее данным журналом, так как это может привести к продуктивному обсуждению и большему количеству ссылок на данную работу (См. The Effect of Open Access).