Эпитоп Gal-a-1,3-Gal: роль в биологии клетки и трансплантации

Автор(и)

  • Konstantin I. Bohuslavskyi Інститут проблем кріобіології Ñ– кріомедицини НАН України, м. Харків
  • Galina A. Bozhok Інститут проблем кріобіології Ñ– кріомедицини НАН України, м. Харків
  • Evgeniy I. Legach Інститут проблем кріобіології Ñ– кріомедицини НАН України, м. Харків
  • Igor V. Furda Інститут проблем кріобіології Ñ– кріомедицини НАН України, м. Харків
  • Tatyana P. Bondarenko Інститут проблем кріобіології Ñ– кріомедицини НАН України, м. Харків

DOI:

https://doi.org/10.15407/cryo26.01.003

Ключові слова:

епітоп a-Gal, трансплантація, біопротези, гіпотермічне зберігання, кріоконсервування

Анотація

Епітоп Gal-a-1,3-Gal (a-Gal) – цевуглеводнаÑтруктура, ÑкаекÑпреÑуєтьÑÑнамембранахклітинÑÑавців, окрімдеÑкихвидівмавпілюдини, тавикликаєгіпергоÑтруімуннувідповідьприкÑенотранÑплантації. У наведеній роботі коротко розглÑдаютьÑÑ Ð¿Ð¸Ñ‚Ð°Ð½Ð½Ñ ÐµÐ²Ð¾Ð»ÑŽÑ†Ñ–Ñ— епітопа a-Gal, його поширеноÑÑ‚Ñ– у тваринному Ñвіті, біологічної ролі, а також обговорюютьÑÑ Ð¿Ñ€Ð¾Ð±Ð»ÐµÐ¼Ð¸ викориÑÑ‚Ð°Ð½Ð½Ñ Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ñ–Ð² Ñвиного Ð¿Ð¾Ñ…Ð¾Ð´Ð¶ÐµÐ½Ð½Ñ Ñƒ медичній практиці. З багатьох причин даний вид тварин найбільш прийнÑтний Ð´Ð»Ñ Ð¾Ñ‚Ñ€Ð¸Ð¼Ð°Ð½Ð½Ñ Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ñ–Ð² Ñерцевих клапанів, Ñудин та біоÑкафолдів, однак внаÑлідок екÑпреÑÑ–Ñ— в Ñ—Ñ… організмі великої кількоÑÑ‚Ñ– епітопа a-Gal необхідною Ñ” Ñпеціальна обробка Ð´Ð»Ñ Ð¹Ð¾Ð³Ð¾ елімінації. У даній оглÑдовій Ñтатті зроблено Ñпробу узагальнити результати Ð²Ð¸Ð²Ñ‡ÐµÐ½Ð½Ñ ÐµÐºÑпреÑÑ–Ñ— епітопа a-Gal піÑÐ»Ñ Ð½Ð¸Ð·ÑŒÐºÐ¾Ñ‚ÐµÐ¼Ð¿ÐµÑ€Ð°Ñ‚ÑƒÑ€Ð½Ð¾Ñ— обробки, оÑкільки цей метод широко викориÑтовуєтьÑÑ Ð´Ð»Ñ Ð·Ð±ÐµÑ€Ñ–Ð³Ð°Ð½Ð½Ñ Ð±Ñ–Ð¾Ð¿Ñ€Ð¾Ñ‚ÐµÐ·Ñ–Ð² перед імплантацією.

Біографії авторів

Konstantin I. Bohuslavskyi, Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Galina A. Bozhok, Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Evgeniy I. Legach, Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Igor V. Furda, Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Tatyana P. Bondarenko, Інститут проблем кріобіології і кріомедицини НАН України, м. Харків

Відділ кріобіохімії Ñ– фармакології нейрогуморальних ÑиÑтем

Посилання

Anstee D.J. Blood group-active surface molecules of the human red blood cell. Vox Sang 1990; 58(1): 1–20. CrossRef

Artrip J. H., Kwiatkowski P., Michler R. E. et al. Target cell susceptibility to lysis by human natural killer cells is augmented by alpha(1,3)-galactosyltransferase and reduced by alpha(1,2)-fucosyltransferase. J Biol Chem 1999; 274(16): 10717–10722. CrossRef PubMed

Azimzadeh A., Meyer C., Watier H. et al. Removal of primate xenoreactive natural antibodies by extracorporeal perfusion of pig kidneys and livers. Transpl Immunol 1998; 6(1): 13–22. CrossRef

Bondarenko T.P., Bozhok G.A., Alabedalkarim N.M., Legach E.I. Xenotransplantation: historical aspect and modern state of the problem. Transplantologya 2004; 7(3): 130–135.

Brenner P., Hinz M., Huber H. et al. Influence of ischemic time on hyperacute xenograft rejection of pig hearts in a working heart perfusion model with human blood. Transpl Int 2000;13 (Suppl. 1): S494–503. CrossRef PubMed

Collins B.H., Cotterell A.H., McCurry K.R. et al. Cardiac xenografts between primate species provide evidence of the a-galactosyl determinant in hyperacute rejection. J Immunol 1994; 154(10): 5500–5510.

Cooper D.K., Koren E., Oriol R. Oligosaccharides and discordant xenotransplantation. Immun Rev 1994; 141: 31–58. CrossRef PubMed

Etienne-Decerf J., Malaise M., Mahieu P., Winand R. Elevated anti alpha-galactosyl antibody titers. A marker of progression in autoimmune thyroid disorders and endocrine ophthalmo-pathy. Acta Endocrinol 1987; 115: 67–74. PubMed

Galili U. Abnormal expression of alpha-galactosyl epitopes in man. A trigger for autoimmune processes. Lancet 1989; 8(8659): 358–361. CrossRef

Galili U. Anti-Gal and anti-non Gal antibody barriers in xenotransplantation. Miyagawa S., editor. Xenotransplantation. InTech, 2012. Available from: http://www.intechopen.com/books/xenotransplantation/anti-gal-and-anti-non-gal-antibody-barriers-in-xenotransplantation.

Galili U., Clark M., Mohandas N. et al. The natural anti-c~-galactosyl IgG on red cells in sickle cell disease. Blood Cells 1984; 14(1): 205–228.

Galili U., Clark M.R., Shohet S.B. et al. Evolutionary relationship between the natural anti-Gal antibody and the Gal-a-1,3-Gal epitope in primates. Proc Natl Acad Sci USA 1987; 84(5): 1369–1373. CrossRef PubMed

Galili U., Clark M.R., Shohet S.B. Excessive binding of natural anti-alpha-galactosyl IgG to sickle erythrocytes may contribute to extravascular cell destruction. J Clin Invest 1986; 77(1): 27–33. CrossRef PubMed

Galili U., Flechner I., Knyszynski A. et al. The natural anti-alpha-galactosyl IgG on human normal senescent red blood cells. Br J Haemotol 1986; 62 (2): 317–324. CrossRef PubMed

Galili U., Korkesh A., Kahane I., Rachmilewitz E.A. Demon-stration of a natural antigalactosyl IgG antibody on thalassemic red blood cells. Blood 1983; 61(6): 1258–1264. PubMed

Galili U., Macher B.A., Buehler J., Shohet S.B. Human natural anti-alpha-galactosyl IgG. II. The specific recognition of alpha (1-3)-linked galactose residues. J Exp Med 1985; 162(2): 573–582. CrossRef PubMed

Galili U., Mandrell R.E., Hamadeh R.M. et al. Interaction between human natural anti-a-galactosyl immunoglobulin G and bacteria of the human flora. Infect Immun 1988; 56(7): 1730–1737. PubMed

Galili U., Rachmilewitz E.A., Peleg A., Flechner I. A unique natural human IgG antibody with anti-a-galactosyl specificity. J Exp Med 1984; 160(5): 1519–1531. CrossRef PubMed

Galili U., Shohet S.B., Kobrin E. et al. Man, apes and Old World monkeys differ from other mammals in the expression of a-galactosyl epitopes on nucleated cells. J Biol Chem 1988; 263(33): 17755–17762. PubMed

Galili U., Swanson K. Evolution gene sequences suggest inactivation of a-1,3-galactosyltransferase in catarrhines after the divergence of apes from monkeys. Proc Natl Acad Sci USA 1991; 88(16): 7401–7404. CrossRef

Galili U., Tibell A., Samuelsson B. et al. Increased anti-Gal activity in diabetic patients transplanted with fetal porcine islet cell clusters. Transplantation 1995; 59(11): 1549–1556. CrossRef PubMed

Good A.H., Cooper D.C.K., Malcolm A.J. et al. Identification of carbohydrate structures which bind human anti-porcine antibodies: implication for discordant xenografting in man. Transplant Proc 1992; 24(2): 559–562. PubMed

Groth C.G., Korsgren O., Tibell A. et al. Transplantation of fetal porcine pancreas to diabetic patients. Lancet 1994; 344(8934): 1402–1404. CrossRef

Hayashi S., Katayama A., Nagasaka T. et al. Tissue distribution of Gal-alpha-1,3-Gal epitope in heart, kidney and liver of pig and mouse. Transplant Proceedings 1996; 28(1): 216. PubMed

Igaz P. Recent strategies to overcome the hyperacute rejection in pig to human xenotransplantation. Yale J Biol Med 2001; 74(5): 329–340. PubMed

Joziasse D.H., Oriol R. Xenotransplantation: the importance of the Gal-alpha-1,3-Gal epitope in hyperacute vascular rejec-tion. Biochem Biophys Acta 1999; 1455(2–3): 403–418. CrossRef

Keller M., Beiras-Fernandez A., Schmoeckel M. et al. Influence of hypothermia and cardioplegic solutions on expression of alpha-Gal epitope on porcine aortic endothelial cells. Exp Clin Transplant 2010; 8(3): 250–257. PubMed

Koike C., Fung J.J., Geller D.A. et al. Molecular basis of evolutionary loss of the 1,3–galactosyltransferase gene in higher primates. J Biol Chem 2002; 277(12): 10114–10120. CrossRef PubMed

Konakci K.Z., Bohle B., Blumer R. et al. Alpha-Gal on bioprostheses: xenograft immune response in cardiac surgery. European Journal of Clinical Investigation 2005; 35(1): 17–23. CrossRef PubMed

Lai L., Kolber-Simonds D., Park K.W. et al. Production of alpha-1,3-galactosyltransferase knockout pigs by nuclear transfer cloning. Science 2002; 295(5557): 1089–1092. CrossRef PubMed

Leventhal J.R., Dalmasso A.P., Cromwell J.W. et al. Prolon-gation of cardiac xenograft survival by depletion of comple-ment. Transplantation 1993; 55(4): 857–865. CrossRef PubMed

Mayo G.L., Posselt A.M., Barker C.F. et al. Prolongation of survival of donor-strain islet xenografts (rat-mouse) by intrathymic inoculation of xenogeneic islet and bone marrow cells. Transplantation 1994; 58(1): 107–109. CrossRef PubMed

McKenzie I.F., Xing P.X., Vaughan H.A. et al. Distribution of the major xenoantigen (Gal-alpha-1,3-Gal) for pig to human xenografts. Transplant Immunol 1994; 2(2): 81–86. CrossRef

Napier J.R., Napier P. H. The natural history of the primates. Cambridge: MIT Press, 1985.

Oldmixon B.A., Wood J.C., Ericsson T.A. et al. Porcine endogenous retrovirus transmission characteristics of an inbred herd of miniature swine. J Virol 2002; 76 (6): 3045–3048. CrossRef PubMed

Oriol R., Ye Y., Koren E., Cooper D.K. Carbohydrate antigenes of pig tissues reacting with human natural antibodies as potential targets for hyperacute vascular rejection in pig-to-man organ xenotransplantation.Transplantation.1993; 56(6): 1433–1442. CrossRef PubMed

Platt J.L. A perspective on xenograft rejection and accommo-dation. Immunol Rev 1994; 141: 127–149. CrossRef

Rayat G.R., Rajotte R.V., Hering B.J. et al. In vitro and in vivo expression of Gal-(1,3)-Gal on porcine islet cells is age dependent. J Endocrinology 2003; 177(1): 127–135. CrossRef

Saadi S., Ihrcke N.S., Platt J.L. Endothelial cell shape and hyperacute rejection. Transplant Proc 1994; 26(3): 1149. PubMed

Sandrin M., Vaughan H.A., Dabkowski P.L., McKenzie I.F.C. Anti-pig IgM antibodies in human serum react predominantly with Gal-a-1,3-Gal epitopes. Proc Natl Acad Sci USA 1993; 90(23): 11391–11395. CrossRef PubMed

Schoen F.J., Levy R.J. Calcification of tissue heart valve substitutes: progress toward understanding and prevention. Ann Thorac Surg 2005; 79(3): 1072–1080. CrossRef PubMed

Simon P.M., Neethling F.A., Taniguchi S. et al. Intravenous infusion of Gal-alpha-1,3-Gal oligosaccharides in baboons delays hyperacute rejection of porcine hearts xenografts. Transplantation 1998; 65(3): 346–353. CrossRef PubMed

Tanemura M., Yin D., DiSesa V. J., Galili U. Preventing anti-Gal response in xenograft recipients by an alpha-Gal toxin. Transplant Proc 2001; 33(1–2): 699–700. CrossRef

van de Kerkhove M.P. Evidence for Gal-alpha-1,3-Gal expression on primary porcine hepatocytes: implication for bioartifical liver systems. J Hepatol 2005; 42(4): 541–547. CrossRef PubMed

Xu T., Lorf T., Sablinski T. et al. Removal of anti-porcine natural antibodies from human and nonhuman primate plasma in vitro and in vivo by a Gal-a-1,3-Gal-a-1,4-Glc-R immunoaffinity column.Transplantation 1998; 65(2): 172–179. CrossRef PubMed

Downloads

Опубліковано

2016-03-21

Як цитувати

Bohuslavskyi, K. I., Bozhok, G. A., Legach, E. I., Furda, I. V., & Bondarenko, T. P. (2016). Эпитоп Gal-a-1,3-Gal: роль в биологии клетки и трансплантации. Проблеми кріобіології і кріомедицини, 26(1), 3–12. https://doi.org/10.15407/cryo26.01.003

Номер

Том 26 № 1 (2016): Проблеми кріобіології і кріомедицини

Розділ

Оглядові статті

Ліцензія

Авторське право (c) 2020 Konstantin I. Bohuslavskyi, Galina A. Bozhok, Evgeniy I. Legach, Igor V. Furda, Tatyana P. Bondarenko

Creative Commons License

Ця робота ліцензується відповідно до Creative Commons Attribution 4.0 International License.


Автори, які публікуються у цьому журналі, погоджуються з наступними умовами:

  • Автори залишають за собою право на авторство своєї роботи та передають журналу право першої публікації цієї роботи на умовах ліцензії Creative Commons Attribution License, котра дозволяє іншим особам вільно розповсюджувати опубліковану роботу з обов'язковим посиланням на авторів оригінальної роботи та першу публікацію роботи у цьому журналі.
  • Автори мають право укладати самостійні додаткові угоди щодо неексклюзивного розповсюдження роботи у тому вигляді, в якому вона була опублікована цим журналом (наприклад, розміщувати роботу в електронному сховищі установи або публікувати у складі монографії), за умови збереження посилання на першу публікацію роботи у цьому журналі.
  • Політика журналу дозволяє і заохочує розміщення авторами в мережі Інтернет (наприклад, у сховищах установ або на особистих веб-сайтах) рукопису роботи, як до подання цього рукопису до редакції, так і під час його редакційного опрацювання, оскільки це сприяє виникненню продуктивної наукової дискусії та позитивно позначається на оперативності та динаміці цитування опублікованої роботи (див. The Effect of Open Access).